Krzysztof A. Sobiech¹, Halina Milnerowicz², Przemysław Nowak³
Wpływ kadmu i wysiłku fizycznego na wybrane markery w tkankach szczura.
II. Gamma-glutamylo-transferaza (GGT) EC. 2.3.2.2
The effect of cadmium and physical exercise of the selected markers in rat tissues. II. Gamma-glutamyl-transferase (GGT) EC. 2.3.2.2
¹ AWF Wrocław
² Katedra i Zakład Toksykologii AM, Pracownia Badań nad Metalotioneiną, Wrocław
³ Wojska Lotnicze i Obrony Powietrznej
Streszczenie
The GGT activity was determined using gamma-glutamyl-alpha-naphthylamide as a substrate in the tissues of rats chronicly intoxicated by cadmium acetate and influenced by physical effort on the treadmill by the method described in the part I. Chronic cadmium acetate exposition evoked the the increase in the GGT activity in kidney (three – time) and in heart; the 50 percental decrease in the enzyme activity in liver and didn´t affected the enzyme activity in the rest of organa. The physical effort in rats intoxicated by cadmium induced further twice increase in activity in kidney and in heart muscle and 40 percental increase in brain tissue.
According to the obtained data and the earlier obtained results it is assumed, that in kidney – the organon with the highest activity of the GGT and ability of the cadmium deposition– the physical effort amplified the toxic effect induced in the course of cadmium intoxication. In this way the data about the increase in the free radical reactions in the rat kidney exposed to the detrimental factors are proved.
WSTĘP
Gamma-glutamylo-transferaza (GGT (E.C. 2.3.2.2)) katalizuje reakcję przeniesienia reszty gamma-glutamylowej z donora na akceptor, którym może być peptyd lub L-aminokwas (4, 8). Naturalnym substratem dla tego enzymu jest glutation, tripeptyd (gamma-L-glutamylo-L-cysteinylo-glicyna), występujący we wszystkich żywych organizmach. W diagnostyce klinicznej i histochemii znalazły zastosowanie jako substraty syntetyczne związki chromogenowe zawierające resztę gamma-glutamylową oraz składową oznaczaną po uwolnieniu przez enzym (3, 6).
Biorąc pod uwagę, że chroniczna ekspozycja na kadm powoduje ekspresję enzymów nerkowych do moczu oraz że następstwem działania tego modelowego ksenobiotyku jest wzrost reakcji wolnorodnikowej, celem pracy było oznaczenie aktywności GGT w tkankach szczurów poddanych chronicznej intoksykacji octanem kadmu i wysiłkowi fizycznemu. Za wyborem tego enzymu przemawiały wyniki badań własnych dotyczących wpływu wysiłku fizycznego na aktywność GGT (5, 6, 7).
MATERIAŁY I METODY
Szczegółowe dane badanych grup szczurów oraz warunki eksperymentu dotyczącego intoksykacji octanem kadmu oraz wysiłku fizycznego opisano w części I (2). Aktywność GGT oznaczono używając jako substratu gamma-glutamylo-alfa-naftyloamidu, a u-wolnioną w reakcji alfa-naftyloaminę sprzęgano z Fast Blue B (4, 7). Uzyskane wyniki poddano analizie statystycznej przy zastosowaniu testu t-Studenta.
WYNIKI I ICH OMÓWIENIE
W tabeli 1 przedstawiono aktywność GGT mierzoną w mU/g tkanki w trzech grupach badanych szczurów. Chroniczne podawanie per os octanu kadmu powodowało 3-krotny wzrost aktywności enzymu w nerce oraz w sercu, a także spadek aktywności w wątrobie i mięśniu szkieletowym o 50%. Zmiany te miały charakter istotny statystycznie na poziomie p <0,01. W pozostałych narządach nie obserwowano wpływu zastosowanych czynników na aktywność enzymu.
Tabela 1. Aktywność GGT (mU/g tkanki) u szczurów poddanych intoksykacji octanem kadmu oraz poddanych wysiłkowi fizycznemu.
| Tkanka | Kontrola | Kadm | Kadm + wysiłek.. |
| Nerka | 8169 ? 1896 | 25756 ? 5386** | 56086 ? 1814 **,*** |
| Wątroba | 41,3 ? 4,3 | 23,8 ? 1,1** | 27,0 ? 4,3**.. |
| Trzustka | 164 ? 52 | 210 ? 37 | 229 ? 60..... |
| Mózg | 45,2 ? 13,4 | 40,4 ? 12,3 | 66,4 ? 33,5... |
| Mięsień szkieletowy | 8,3 ? 2,1 | 2,4 ? 0,8** | 2,3 ? 1,5** |
| Serce | 3,2 ? 0,4 | .5,2 ? 1,1* | 9,3 ? 7,2** |
Analiza statystyczna poszczególnych grup w porównaniu do grupy kontrolnej
* P <0,05
** P <0,01
*** P <0,05 (porównanie między grupami „kadm” i „kadm + wysiłek”).
Powyżej zamieściliśmy fragment artykułu, do którego możesz uzyskać pełny dostęp.
Mam kod dostępu
- Aby uzyskać płatny dostęp do pełnej treści powyższego artykułu albo wszystkich artykułów (w zależności od wybranej opcji), należy wprowadzić kod.
- Wprowadzając kod, akceptują Państwo treść Regulaminu oraz potwierdzają zapoznanie się z nim.
- Aby kupić kod proszę skorzystać z jednej z poniższych opcji.
Opcja #1
29 zł
Wybieram
- dostęp do tego artykułu
- dostęp na 7 dni
uzyskany kod musi być wprowadzony na stronie artykułu, do którego został wykupiony
Opcja #2
69 zł
Wybieram
- dostęp do tego i pozostałych ponad 7000 artykułów
- dostęp na 30 dni
- najpopularniejsza opcja
Opcja #3
129 zł
Wybieram
- dostęp do tego i pozostałych ponad 7000 artykułów
- dostęp na 90 dni
- oszczędzasz 78 zł
Piśmiennictwo
1.Madej P. i wsp.: Zachowanie się reakcji wolnorodnikowych (WR) w wybranych tkankach i narządach miąższowych szczurów poddanych próbie wysiłkowej oraz działaniu mieszaniny tlenowo-ozonowej. I Ogólnopolski Kongres PTOT Katowice 1993, 89-93. 2. Milnerowicz H i wsp.: Wpływ kadmu i wysiłku fizycznego na wybrane markery w tkankach szczura. I. Metalotioneina. Nowa Medycyna 2001 (w druku). 3. Orlowski M., Meister A.: The g-glutamyl cycle: a possible transport system for amino acids. Proc. Nat. Acad. Sci (USA) 1970, 67, 1248-1255. 4. Sobiech K.A. et al.: The effect of diet on formation of g-glutamyl transpeptidase (GGTP) inhibitor in the mouse intestine. Arch. Immunol. Ther. Exp. 1974, 22, 375-382. 5. Sobiech K.A. i wsp.: Aktywność wybranych enzymów i poziom elektrolitów w surowicy i moczu maratończyków. Wych. Fiz. Sport 1986, 31, 99-106. 6. Sobiech K.A. i wsp.: Zmiany aktywności wybranych enzymów w moczu maratończyków. Sport Wyczynowy 1988, 2-3, 51-55. 7. Sobiech K.A., Milnerowicz H.: Hydrophilic and hydrophobil forms of gamma-glutamyltransferase in marathon runners. Biol. Sport. 1988, 5, 31-38. 8. Tate S.S., Meister A.: g-Glutamyl transpeptidase: catalytic, structural and functional aspects. Mol. Cell. Biochem. 1981, 39, 357-368.
