© Borgis - Nowa Stomatologia 3/2005, s. 151-154
Sylwia Małgorzata Słotwińska
Mikrobiologia zapaleń przyzębia na podstawie piśmiennictwa i badań własnych. Cz. II*: Porphyromonas gingivalis, Prevotella intermedia
Microbiology of periodontitis – on the basis of the literature and own experience. part II: Porphyromonas gingivalis, Prevotella intermedia
Zakład Stomatologii Zachowawczej Instytutu Stomatologii Akademii Medycznej w Warszawie
Kierownik Zakładu: dr hab. n. med. Elżbieta Jodkowska
Porphyromonas gingivalis i Prevotella intermedia to czarno barwiące się (ang. „Black-Pigmented Bacteroides” – BPB) drobnoustroje, które wymieniane są wśród prawdopodobnych czynników etiologicznych zapaleń przyzębia. Jako pierwsi, opisali te mikroorganizmy Oliver i Wherry w 1921 roku, klasyfikując je jako Bacterium melaninogenicum, obejmując tą nazwą bakterie bezwzględnie beztlenowe, Gram-ujemne, o budowie krótkich pałeczek, tworzących kolonie wzrastające na podłożach agarowych, wzbogacanych krwią, które produkują czarny lub brązowy barwnik. Nazwę Bacteroides po raz pierwszy wprowadzili Roy i Kelly w roku 1939. W związku z ogromną heterogennością tej grupy organizmów zmieniano wielokrotnie ich taksonomię. Wyodrębniono wiele nowych gatunków i podgatunków. Dla odróżnienia pewnych wybranych gatunków bakterii, które zdecydowanie różniły się od innych z rodzaju Bacteroides, np. od Bacteroides fragilis, wprowadzono dwa nowe rodzaje: Porphyromonas i Prevotella. Rodzaj Porphyromonas obejmuje gatunki nieposiadające zdolności fermentacji cukru, takie jak Porphyromonas gingivalis, Porphyromonas asaccharolyticus i Porphyromonas endodontalis. Natomiast rodzaj Prevotella tworzą gatunki Prevotella intermedia oraz Prevotella melaninogenica, które posiadają zdolność fermentacji cukrów. Czynniki różnicujące rodzaje Bacteroides, Porphyromonas i Prevotella to rDNA, budowa ściany komórkowej, fermentacja cukrów, profil enzymatyczny oraz wrażliwość na żółć.
PORPHYROMONAS GINGIVALIS (P. G.)
Gatunek Porphyromonas gingivalis jest wiązany przede wszystkim z zaawansowanymi przypadkami przewlekłego zapalenia przyzębia (1, 2, 3). Jest Gram ujemną, niefermentującą, indolo-dodatnią, małą pałeczką, która wykazuje aktywność hemaglutynacyjną i trypsynopodobną. Rośnie na podłożach agarowych, wzbogaconych krwią. Tworzy brązowo-zielone kolonie o zróżnicowanej morfologii, od form łagodnych, wygładzonych, do nieregularnych, przypominających wyglądem kalafiora. Gatunek P. g. jest najbardziej wirulentnym i patogennym drobnoustrojem w swojej grupie (BPB). Te czynniki wirulentne to rzęski, które mają zdolność przyczepiania się do komórek nabłonka, kapsuła, która może zapobiegać fagocytozie, lipopolisacharyd (LPS), który bierze znaczący udział w mechanizmach niszczących struktury przyzębia (uszkodzenie przyczepu, zanik kości), niskocząsteczkowe substancje toksyczne, takie jak kwas masłowy i amoniak oraz enzymy proteolityczne, które mogą uszkadzać IgG i komplement oraz niszczyć bezpośrednio tkanki przyzębia (4). Warto zauważyć, że P. g. nie wytwarza typowych lipopolisacharydów, podobnych do tych, które pochodzą z innych bakterii Gram-ujemnych. Informacje na temat występowania P. g. u ludzi z klinicznie zdrowym przyzębiem i z zapaleniem przyzębia są bardzo zróżnicowane (5). W wielu pracach podkreśla się fakt występowania tego drobnoustroju przede wszystkim w płytce poddziąsłowej u osób z ciężkimi przypadkami przewlekłego zapalenia przyzębia (6, 7, 8). Obecność i proporcje tego drobnoustroju są skorelowane ze stopniem zaawansowania procesów destrukcyjnych w przyzębiu. Bakterie z tego gatunku poza płytką nazębną, są również izolowane ze śliny, z błony śluzowej jamy ustnej, języka oraz migdałków, które w tym wypadku mogą spełniać funkcję rezerwuaru dla tego drobnoustroju. Obecność P. g. u pacjentów z zapaleniem przyzębia była i jest opisywana w piśmiennictwie wielokrotnie. Występowanie tej bakterii w jamie ustnej człowieka jest zróżnicowane w zależności od badanej populacji. Ponadto zależy od bardzo wielu innych czynników. Przede wszystkim od stanu klinicznego przyzębia i możliwości obronnych organizmu. Należy również wspomnieć o ogromnej heterogenności genetycznej szczepów P. g., co zasadniczo wpływa na jakość ich wirulencji (9). P. g. jest bakterią charakterystyczną dla środowiska jamy ustnej i poza nią praktycznie nie występuje. Sporadyczne izolacje stwierdza się podczas takich infekcji, jak przewlekłe zapalenie ucha środkowego czy też perforacja w przebiegu zapalenia wyrostka robaczkowego. Gatunek P. g.jest drobnoustrojem mającym ogromne zdolności do aktywacji komórek nabłonkowych i śródbłonkowych, stąd sugeruje się, że może mieć swój udział nie tylko w niszczeniu struktur przyzębia, ale również w zmianach patologicznych dotyczących śródbłonka naczyń (10). Jego działanie porównuje się do niekorzystnego i niszczącego działania enterokoków. Deshpande i wsp. wskazują na etiologiczny związek bakterii z gatunku P. g.z rozwojem choroby naczyniowo-sercowej (11). Bardzo ważną cechą bakterii z gatunku P. g.jest zdolność przylegania do komórek nabłonka. Huard-Delcourt i wsp. wykazali, że P. g. przylega do komórek nabłonka z różnym nasileniem i cecha ta zależy od rodzaju nabłonka. Najwyższe powinowactwo stwierdzono w przypadku keratynocytów policzka i komórek nabłonka dziąsła, do których powinowactwo było najwyższe i statystycznie znamienne (12). Fakt ten może mieć istotne znaczenie nie tylko w kolonizacji kieszonki dziąsłowej, ale również w przypadku penetracji tkanek przyzębia przez ten drobnoustrój. Bakteria ta ma ponadto bardzo duże zdolności blokowania odpowiedzi przeciwzapalnej organizmu na atak drobnoustrojów. Hamuje chemotaksję monocytów, hamuje lub wręcz blokuje ekspresję cząstek adhezyjnych w reakcjach międzykomórkowych, blokuje działanie interleukiny-8. Obecnie uważa się, że brak właściwej odpowiedzi przeciwzapalnej jest głównym czynnikiem etiopatogenetycznym w rozwoju zapalenia przyzębia (13).
Od czasu, kiedy Mouton i wsp. w roku 1981 jako pierwsi wykazali, że u pacjentów z zapaleniem przyzębia stwierdza się znamiennie statystycznie wyższy poziom przeciwciała IgG przeciwko P. g. w surowicy krwi obwodowej, w porównaniu z grupą kontrolną, bardzo wielu naukowców badało ten problem i również uzyskało podobne wyniki (14, 15). U pacjentów z różnymi formami zapalenia przyzębia stwierdza się w surowicy krwi obwodowej bardzo wysokie miana przeciwciał przeciwko lipopolisacharydom z P. g., głównie klasy IgG. Wartości miana zawsze są statystycznie znamiennie wyższe, w porównaniu z wynikami tego typu badań, wykonywanych u osób z klinicznie zdrowym przyzębiem (16, 17, 18). Należy jednak podkreślić, że wysoki poziom IgG przeciwko P. g.nie zawsze oznacza wysoką wartość obrony przeciwbakteryjnej w zapobieganiu czy zahamowaniu kolonizacji tkanek przyzębia przez ten drobnoustrój. Takahashi i wsp. wykazali, że duże znaczenie mają tzw. przeciwciała funkcjonalne IgG, które odgrywają decydujące znaczenie w eliminacji bakterii z gatunku P. g.u osób z klinicznie zdrowym przyzębiem, w porównaniu z osobami cierpiącymi na zapalenie przyzębia, u których przeciwciała tego typu występują w niewielkich ilościach (19).
Bardzo dokładnie zostały zbadane i opisane antygeny pochodzące z P. g., których rola w etiopatogenezie zapalenia przyzębia jest udowodniona. Istotnym elementem są fimbrie, które biorą udział w adhezji komórki bakteryjnej do powierzchni nabłonka dziąsła (20). Ich elementem strukturalnym jest białko fimbrilina (Fim A), które nie podlega hemaglutynacji i jest bardzo trwałe. Jest pięć typów fimbrii: I, II, III, IV i V. Uważa się, że fimbrie typu II są jednym z ważnych czynników odpowiedzialnych za wysoką wirulencję P. g., ponieważ u osób z zapaleniem przyzębia szczepy z tym antygenem występują znamiennie statystycznie najczęściej, w porównaniu z innymi szczepami P. g. (21). Wykazano, że u osób z przewlekłym zapaleniem przyzębia oraz z agresywnym zapaleniem przyzębia, a także z zapaleniem dziąseł, w surowicy krwi obwodowej występuje bardzo wysokie miano przeciwciał IgG przeciwko temu antygenowi, natomiast bardzo niskie miano IgA i IgM (22).
Kolejny antygen z P. g. to węglowodan otoczkowy (ang. capsular polysaccharide). Kapsuła bakteryjna pełni wielorakie funkcje. Przede wszystkim chroni drobnoustrój przed interwencją obronną gospodarza. Stanowi fizykochemiczną barierę przed atakiem komórek żernych, chroni przed fagocytozą, działaniem enzymów i odpowiedzią granulocytów obojętnochłonnych. Antygen otoczkowy zbudowany jest z glukozy, glukozaminy, galaktozaminy oraz ze związków kwasu moczowego i galaktozaminy. Chen i wsp. wykazali u pacjentów z zapaleniem przyzębia bardzo niskie miano przeciwciał przeciwko antygenom z kapsuły P. g. (23). Kolejnym antygenem jest hemaglutynina, pochodząca z niektórych szczepów P. g. i powodująca hemaglutynację erytrocytów (24).
Powyżej zamieściliśmy fragment artykułu, do którego możesz uzyskać pełny dostęp.
Mam kod dostępu
- Aby uzyskać płatny dostęp do pełnej treści powyższego artykułu albo wszystkich artykułów (w zależności od wybranej opcji), należy wprowadzić kod.
- Wprowadzając kod, akceptują Państwo treść Regulaminu oraz potwierdzają zapoznanie się z nim.
- Aby kupić kod proszę skorzystać z jednej z poniższych opcji.
Opcja #1
29 zł
Wybieram
- dostęp do tego artykułu
- dostęp na 7 dni
uzyskany kod musi być wprowadzony na stronie artykułu, do którego został wykupiony
Opcja #2
69 zł
Wybieram
- dostęp do tego i pozostałych ponad 7000 artykułów
- dostęp na 30 dni
- najpopularniejsza opcja
Opcja #3
129 zł
Wybieram
- dostęp do tego i pozostałych ponad 7000 artykułów
- dostęp na 90 dni
- oszczędzasz 78 zł
Piśmiennictwo
1. Brown L.J., Loe H.: Prevalence, extent, severity and progression of periodontal disease. Periodontol. 2000, 1993, 2, 57-71. 2.Celenligil H., Ebersole J.L.: Analysis of serum antibody responses to periodontopathogens in early-onset periodontitis patients from different geographical locations. J. Clin. Periodontol., 1998, 25, 12, 994-1002. 3.Leys E.J., et al.: Detection and strain identification of Actinobacillus actinomycetemcomitans by nested PCR. J. Clin. Microbiol., 32, 5, 1288-94. 4.Hillmann G., et al.: Histopathological investigation of gingival tissue from patients with rapidly progressive periodontitis. J. Periodontol., 1998, 69, 2, 195-208. 5.Haffajee A.D., et al.: Subgingival microbiota in healthy, well-maintained elder and periodontitis subjects. J. Clin. Periodontol., 1998, 25, 5, 346-353. 6.De Carlo A.A., et al.: Inudction of matrix metalloproteinases and a collagen-degrading phenotype in fibroblasts and epithelial cells by secreted Porphyromonas gingivalis proteinase. J. Periodont. Res., 1998, 33, 7, 408-20. 7.Lyons S.R., et al.: Quantitative real-time PCR for Porphyromonas gingivalis and total bacteria. J. Clin. Microbiol., 2000, 38, 6, 2362-5. 8.Pouliot M., et al.: Lipoxin A (4) analogues inhibit leukocyte recruitment to Porphyromonas gingivalis: a role for cyclooxygenase-2 and lipoxins in periodontal disease. Biochemistry, 2000, 39, 16, 4761-8. 9.Griffen A.L., et al.: Porphyromonas gingivalis strain variability and periodontitis. J. Clin. Microbiol., 1999, 37, 12, 4028-33. 10.Lo-Bue A.M., et al.: Porphyromonas gingivalis prevalence related to other microorganisms in adult refractory periodontitis. New Microbiol. 1999, 22, 3, 209-18. 11.Deshpande R.G., et al.: Invasion strategies of the oral pathogen Porphyromonas gingivalis: implications for cardiovascular disease. Invasion Metastasis, 1998-1999, 18, 2, 57-69. 12.Huard-Delcourt A., et al.: Adherence of Porphyromonas gingivalis to epithelial cells: analysis by flow cytometry. Eur. J. Oral Sci., 1998, 106, 938-944. 13.Hagewald S., et al.: Total IgA and Porphyromonas gingivalis-reactive IgA in the saliva of patients with generalised early-onset periodontitis. Eur. J. Oral Sci., 2000, 108, 2, 147-53. 14.Mouton C., et al.: Serum antibodies to oral Bacteroides asaccharolyticus (Bacteroides gingivalis): relationship to age and periodontal disease. Infect. Immun., 1981, 31, 182-192. 15.O,Brien-Simpson N.M., et al.: Serum immunoglobulin G (IgG) and IgG subclass responses to the RgpA-Kgp proteinase - adhesin complex of Porphyromonas gingivalis in adult periodontitis. Infect. Immun., 2000, 68, 5, 2704-12. 16.Henderson B., Wilson M.: Commensal communism and the oral cavity. J. Dent. Res., 1998, 77, 9, 1674-83. 17.Lopatin D.E., Blackburn E.: Avidity and titer of immunoglobulin G subclasses to Porphyromonas gingivalis in adult periodontitis patients. Oral Microbiol. Immunol., 1992, 7, 332-337. 18.Schenck K., Michaelsen T.E.: Ig G subclass distribution of serum antibodies against lipopolisaccharide from Bacteroides gingivalis in periodontal health and disease. APMIS, 1987, 95, 41-46. 19.Takahashi J., et al.: Dynamics of serum immunoglobulin G avidity for Porphyromonas gingivalis in adult periodontitis. J. Periodontol., 1998, 69, 3, 367-373. 20.Nakagawa I., et al.: Distribution and molecular characterisation of Porphyromonas gingivalis carrying a new type of fimA gene. J. Clin. Microbiol., 2000, 38, 5, 1909-14. 21. Amano A., et al.: Distribution of Porphyromonas gingivalis strains with fimA genotypes in periodontitis patients. J. Clin. Microbiol., 1999, 37, 5, 1426-30. 22.Sims T.J., et al.: Antigenic variation in Porphyromonas gingivalis ribotypes recognized by serum immunoglobulin G of adult periodontitis patients. Oral Microbiol. Immunol., 1999, 14, 2, 73-85. 23.Chen H.A., et al.: Immunodominant antigens of Porphyromonas gingivalis in patients with rapidly progressive periodontitis. Oral Microbiol. Immunol., 1995, 10, 193-201. 24.Deslauries M., Mouton C.: Immunoreactivity in humans Bacteroides gingivalis hemagglutinating adhesin HA-Ag2. Oral Microbiol. Immunol., 1990, 5, 302-304. 25.Banbula A., et al.: Prolyl tripeptidyl peptidase from Porphyromonas gingivalis. A novel enzyme with possible pathological implications for the development of periodontitis. J. Biol. Chem., 1999, 274, 14, 9246-52. 26.Potempa J., et al.: Role of bacterial proteinases in matrix destruction and modulation of host responses. Periodontol. 2000, 2000, 24, 153-192. 27.Genco C.A., et al.: Role of gingipains R in the pathogenesis of Porphyromonas gingivalis-mediated periodontal disease. Clin. Infect. Dis., 1999, 28, 3, 456-65. 28. Van Winkelhoff A.J., et al.: K-antigens in Porphyromonas gingivalis are associated with virulence. Oral Microbiol. Immunol., 1993, 8, 5, 259-65. 29.Słotwińska S.M.: „Rola Porphyromonas gingivalis i Actinobacillus actinomycetemcomitans oraz wybranych białek tkanki łącznej, antagonisty receptora interleukiny pierwszej (IL-1 ra)i rozpuszczalnego receptora czynnika martwicy nowotworów (s TNF RI) w zapaleniu przyzębia”. Praca habilitacyjna. Dział Wydawnictw Akademii Medycznej w Warszawie. 2002. 30.Trąbska M.: Beztlenowa flora bakteryjna a dynamika procesu chorobowego w przebiegu periodontoliz. Czas. Stomat., 1999, 52, 4, 238-246. 31.Edwardsson S., et al.: The microbiota of periodontal pockets with different depths in therapy-resistant periodontitis. J. Clin. Periodontol., 1999, 26, 3, 143-52. 32.Eggert P.M., et al.: Periodontitis-associated marker bacteria in an urban North American patient population: application of a commercial immunoassay. J. Periodontol., 1998, 69, 12, 1382-1391. 33.Jervoe-Storm P.M., et al.: Distribution of 5 microorganisms in 210 patients with periodontitis. J. Clin. Periodontol., 2000, 27, 5 (suppl. 1), 103. 34.Teng Y.T., et al.: Periodontal immune responses of human lymphocytes in Actinobacillus actinomycetemcomitans - inoculated NOD/SCID mice engrafted with peripheral blood leukocytes of periodontitis patients. J. Periodontal. Res. 1999, 34, 1, 54-61. 35.Lopez N.J.: Occurrence of Actinobacillus actinomycetemcomitans, Porphyromonas gingivalis, and Prevotella intermedia in progressive adult periodontitis. J. Periodontol., 2000, 71, 6, 948-954. 36.Leys E.J., et al.: Detection and strain identification of Actinobacillus actinomycetemcomitans by nested PCR. J. Clin. Microbiol., 32, 5, 1288-94. 37.Wolff L.F., et al.: Natural distribution of 5 bacteria associated with periodontal disease. J. Clin. Periodontol., 1993, 20, 699-706. 38.Homayounfar A., et al.: Activation of human B-lymphocytes by Prevotella intermedia. Swed. Dent. J., 1999, 23, 1, 11-15. 39.Riggio M.P., et al.: Detection of Prevotella intermedia in subgingival plaque of adult periodontitis patients by polymerase chain reaction. J. Periodont. Res., 1998, 33, 6, 369-376.
