VAP-1 (naczyniowa cząsteczka adhezyjna-1 – ang. vascular adhesion protein-1) jest glikoproteiną o masie 170-180 kDa, która pośredniczy w przyłączaniu limfocytów do środbłonka naczyniowego (1). Dwie identyczne podjednostki są połączone z sobą wiązaniami dwusiarczkowymi (1). Jest to białko przez błonowe zbudowane z 764 aminokwasów, z krótką N-końcową częścią cytoplazmatyczną, pojedynczą domeną transbłonową i dużą pozakomórkową domeną C-końcową (2). Każda podjednostka ma sześć miejsc N-glikozylacji (3). Łańcuchy N-glikozydowe VAP-1, różniące się między sobą w zależności od tkanki, w której występują, zawierają na końcu kwas sjalowy. Zróżnicowanie poszczególnych łańcuchów N-glikozydowych VAP-1 może sugerować ich odmienność funkcyjną (4). Zewnątrzkomórkowa domena VAP-1 zawierająca w swym centrum aktywnym atom miedzi wykazująca aktywność SSAO (aminooksydaz wrażliwych na semikarbazyd – ang. semicarbazide-sensitive amine oxidase) (5). Białko to katalizuje dwuetapową reakcję deaminacji oksydacyjnej grup aminowych do aldehydów z wytworzeniem nadtlenku wodoru oraz amoniaku (6). Powoduje to ochronę organizmu przed endo- i egzogennymi aminami. Postaci rozpuszczalna VAP-1 (soluble VAP-1 – sVAP-1) występuje fizjologicznie w surowicy osób zdrowych. U chorych z przewlekłą chorobą nerek czy cukrzycą wszechobecne jest uszkodzenie śródbłonka i upośledzenie odporności (7). W naszej poprzedniej pracy wykazaliśmy korelacje pomiędzy renalazą, mającą posiadać własności monoaminooksydazy (8), a VAP-1 w populacji chorych po zabiegu transplantacji nerki (9). Nie stwierdzono takich korelacji u chorych hemodializowanych (10). Mając powyższe na uwadze za cel pracy przyjęto ocenę stężenia VAP-1 w surowicy pacjentów z cukrzycową chorobą nerek oraz przewlekłą chorobą nerek o innej etiologii dializowanych otrzewnowo.

Badania zostały przeprowadzone na grupie 60 chorych z przewlekłą chorobą nerek, w tym 18 chorych z nefropatią cukrzycową jako przyczyną schyłkowej niewydolności nerek, dializowanych otrzewnowo. Do badania zakwalifikowano pacjentów spełniających następujące kryteria: stabilny stan kliniczny, brak powikłań zakrzepowych, czy jawnego klinicznie stanu zapalnego (białko C-reaktywne w granicach normy tj. poniżej 6 mg/L), brak przetoczeń krwi w ostatnich 2 miesiącach oraz leków wpływających na układ hemostazy w ciągu ostatnich 2 tygodni przed badaniem. Pacjenci byli poinformowani o celu badań i wyrazili świadomą zgodę. Krew była pobierana rano, przy okazji wizyty kontrolnej, a próbki przechowywane w temperaturze -70°C do czasu oznaczeń. Oceniano aktywność trombiny (kompleksy trombina-antitrombina-TAT, Enzygnost TAT micro, DadeBehring, Niemcy, fragmenty protrombiny 1+2, Enzygnost F1+2 micro, DadeBehring, Niemcy), stopień generacji plazminy (kompleksy plazmina-antyplazmina PAP, Enzygnost PAP micro, DadeBehring, Niemcy) przy użyciu gotowych zestawów. Markery uszkodzenia śródbłonka – czynnik von Willebranda i cząsteczki adhezyjne: P and E-selektyny, oraz ICAM i VCAM oceniano przy pomocy zestawów firmy American Diagnostica, USA, i R&D Systems, Quantikine, UK, odpowiednio. Rozpuszczalny CD40L, CD44 były oceniane przy pomocy zestawów firmy Bender, MedSystem, Austria a CD146 Biocytex, Marseille, Francja. Tkankowy aktywator plazminogenu-tPA i jego inhibitor-PAI-1 przy użyciu gotowych zestawów firmy Bioopol, Umea, Sweden. Renalaza była oceniana metodą ELISA przy pomocy zestawów firmy USCN Life Sci.China a VAP-1 BioVendor, Modrice, Czechy. Stężenie hemoglobiny, liczbę płytek krwi, fibrynogenu, gospodarkę lipidową, stężenie albumin, białka całkowitego badano standardowymi metodami laboratoryjnymi. Dane analizowano przy pomocy programu statystycznego Statistica 10.0 PL, stosując odpowiednie testy statystyczne (test rank Mann-Whitney lub test t-Studenta) przyjmując p < 0,05 jako istotne statystycznie. Korelacje oceniano przy pomocy współczynników Pearsona lub Spearmana.